Durch Zucker beschädigte Proteine beschleunigen die Alterung – was die Wissenschaft dazu sagt
Der menschliche Körper ist voller Proteine, die chemisch durch Zucker verändert wurden – nicht wegen der Ernährung, sondern wegen des normalen Stoffwechsels. Diese klebrigen Modifikationen häufen sich ein Leben lang an, und Forscher sind zunehmend überzeugt, dass sie einige der häufigsten Alterskrankheiten vorantreiben.
Der Vorgang heißt Glykation: Zuckermoleküle reagieren spontan mit Proteinen, verändern deren Form und Funktion. Das ist keine Krankheit, sondern Chemie – ein Prozess, der in jedem Organismus, der auf Glukose angewiesen ist, ununterbrochen abläuft. Doch über Jahrzehnte summieren sich die Schäden. Advanced Glycation Endproducts, kurz AGEs, sind das Endergebnis: verhärtete chemische Modifikationen, die Proteine dauerhaft quervernetzen oder ihre Struktur verzerren können und damit nahezu alle Funktionen beeinträchtigen, die der Körper von diesen Proteinen erwartet.
Ein neuer Übersichtsartikel zieht Bilanz über den aktuellen Wissensstand zu AGEs im Kontext von Alterung und altersbedingten Erkrankungen. Das Themenspektrum ist breit, und das Bild, das sich dabei ergibt, ist eindrücklich. AGEs tragen zur Arterienversteifung bei – nicht über Cholesterin, sondern durch die Quervernetzung von Kollagen, dem Strukturmolekül, das die Gefäßwände elastisch hält. Sie schädigen das Nierengewebe. Sie reichern sich in den Gehirnen von Alzheimer-Patienten an. Und sie lösen über einen spezifischen Rezeptor auf Immunzellen namens RAGE Entzündungsreaktionen aus; wird dieser chronisch aktiviert, trägt er zu jenem schwelenden, niedriggradigen Entzündungszustand bei, der alterndes Gewebe kennzeichnet – ein Phänomen, das Forscher als Inflammaging bezeichnen.
Warum das schwerer zu beheben ist, als es klingt
Das grundlegende Problem mit AGEs ist, dass sie sich kumulativ ansammeln und weitgehend irreversibel sind. Manche Formen binden dauerhaft an langlebige Proteine wie Kollagen, das in bestimmten Geweben Jahrzehnte lang bestehen bleibt, ohne ersetzt zu werden. Einmal gebildet, lassen sich diese Quervernetzungen kaum wieder aufbrechen. Die Ernährung spielt zwar eine gewisse Rolle – AGEs sind in stark verarbeiteten und erhitzt zubereiteten Lebensmitteln enthalten und werden teilweise in den Blutkreislauf aufgenommen –, doch die endogen produzierten Formen, die im Körper durch den normalen Stoffwechsel entstehen, lassen sich durch Lebensstiländerungen allein kaum kontrollieren.
AGE-brechende Verbindungen wurden experimentell entwickelt – Moleküle, die darauf ausgelegt sind, diese Proteinbrücken chemisch zu durchtrennen –, doch keine davon hat klinische Studien für altersbezogene Zwecke erfolgreich abgeschlossen. Die Verbindung Alagebrium zeigte einst vielversprechende Ergebnisse im Tiermodell, scheiterte dann aber in Humanstudien. Dieses Muster wiederholt sich immer wieder in der Longevity-Forschung: vielversprechende Tierstudien, die den Sprung auf den Menschen nicht überstehen.
Ein Angriffspunkt, viele Krankheiten
Was diesen Übersichtsartikel bemerkenswert macht, ist die Bandbreite der betroffenen Erkrankungen. AGEs sind kein Nischenproblem, das auf Diabetiker beschränkt ist – wenngleich chronisch erhöhter Blutzucker ihre Bildung erheblich beschleunigt. Sie tauchen bei Herz-Kreislauf-Erkrankungen, Nierenversagen, Katarakten, Arthritis und neurodegenerativen Erkrankungen auf. Das macht sie zu einem potenziell attraktiven Angriffspunkt für Interventionen, die mehrere Krankheitsprozesse gleichzeitig adressieren könnten – sofern die Wissenschaft einen zuverlässigen Weg findet, sie zu bekämpfen.
Derzeit ist noch unklar, welche spezifischen AGE-Spezies den größten Schaden anrichten und über genau welche Mechanismen. AGEs sind kein einzelnes Molekül, sondern eine vielfältige Familie aus Dutzenden chemischer Modifikationen – eine Komplexität, die die gezielte Medikamentenentwicklung erheblich schwieriger macht, als es zunächst den Anschein hat.